Sanità: amiloidosi cardiaca, studio di ricercatori pavesi Svelati i meccanismi della malattia

PAVIA, 22 MAR - E' stata svelata per la prima volta la struttura delle fibre di amiloide cardiaca grazie a uno studio condotto dai ricercatori del Centro per l'Amiloidosi del Policlinico San Matteo e del Dipartimento di Medicina Molecolare dell'Università di Pavia, guidati da Francesca Lavatelli, Giovanni Palladini e Giampaolo Merlini, con i loro colleghi del Dipartimento di Bioscienze, Università Statale di Milano, guidati da Stefano Ricagno, Carlo Camilloni e Martino Bolognesi. La ricerca, pubblicata sulla rivista "Nature Communication", rivela la struttura molecolare ad altissima risoluzione delle fibrille amiloidi cardiache, illumina i meccanismi della malattia e fornisce le basi per avanzamenti terapeutici. "Le amiloidosi - si legge in una nota dell'Università di Pavia - sono malattie causate da proteine con conformazione anomala che aggregano in fibrille che si depositano in organi vitali danneggiandone la funzione e sono alla base di numerose e gravi patologie, come le malattie di Alzheimer e di Parkinson, e le amiloidosi cardiache. In questo caso, le catene leggere degli anticorpi, prodotte da una popolazione neoplastica di cellule del midollo osseo, formano depositi di amiloide nel cuore danneggiandone rapidamente la funzione. Le amiloidosi cardiache sono malattie gravi ed emergenti che necessitano di approcci terapeutici innovativi". I ricercatori del Centro per l'amiloidosi del Policlinico San Matteo sono riusciti a purificare le fibrille di amiloide cardiaca e a caratterizzarle dal punto di vista biochimico. Lo studio descrive per la prima volta il dettaglio dell'organizzazione tridimensionale di queste fibrille. "La conoscenza della struttura fibrillare - continua la nota dell'Ateneo - suggerisce attraverso quali meccanismi molecolari si formano i depositi patologici. In prospettiva, la comprensione dei meccanismi di formazione delle fibrille potrà guidare lo sviluppo di nuovi farmaci che prevengano l'aggregazione amiloide".